Alles Folgende betrifft Peptide. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
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== Literatur == L. Bindman, A. Brading, T. Tansey: Women physiologists: an anniversary celebration of their contributions to British physiology. 1993. Marilyn Bailey Ogilvie, Joy Dorothy Harvey: The biographical dictionary of women in science: pioneering lives from ancient times to the mid-20th century. Vol. 2: L–Z. Routledge, 2000, ISBN 0-415-92038-8. Catharine M.C. Haines: International Women in Science a Biographical Dictionary to 1950. ABC-CLIO, Santa Barbara 2001, ISBN 1-57607-559-1. D. H. Northcote: Helen Kemp Porter. 10. November 1899 – 7. Dezember 1987. In: Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society, 2001, 37, S. 400–409; doi:10.1098/rsbm.1991.0020. D. H. Northcote: Porter [née Archbold], Helen Kemp. In: Henry Colin Gray Matthew, Brian Harrison (Hrsg.): Oxford Dictionary of National Biography, from the earliest times to the year 2000 (ODNB). Oxford University Press, Oxford 2004, ISBN 0-19-861411-X; doi:10.1093/ref:odnb/57571 (Lizenz erforderlich), Stand: 2004.
Quellen: de.wikipedia.org
Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment, unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt, wird als Proteom bezeichnet. Beispiele: Proteom des Menschen, der Kartoffelknolle, der Bakterienzelle, des Zellkerns. Das Proteom steht in einem Gleichgewicht ständiger Neusynthese von Proteinen bei gleichzeitigem Abbau nicht mehr benötigter Proteine. Damit ist das Proteom im Gegensatz zum beständigen Genom dauernd anders zusammengesetzt. Diese Änderungen werden im Zuge der spatiotemporalen Genexpression über komplexe Regulationsprozesse gesteuert und werden maßgeblich durch Umweltstimuli, Krankheiten, Wirkstoffe und Medikamente beeinflusst. Das Proteom ist somit Spiegel seiner Umwelt und hoch dynamisch. In Bakterienzellen umfasst das Proteom je nach Art um die 1000 bis 10.000 verschiedene Arten von Proteinmolekülen, beim Menschen rechnet man mit 500.000 bis 1.000.000 Proteinspezies. Es kann durchaus vorkommen, dass von einer proteincodierenden Gensequenz durch mRNA Splicing (nicht bei Bakterien) und nachträgliche Modifikationen des Primärproteins durch Enzyme bis zu mehrere Hundert Proteinspezies (Modifikationsformen) synthetisiert werden. Diese sogenannten posttranslationalen (nach der Proteinsynthese stattfindenden) Modifikationen können mithilfe von Techniken der Proteomanalyse erforscht werden.
Quellen: de.wikipedia.org
== Methoden == Für die Erforschung von Proteomen steht eine Vielzahl von Techniken zur Verfügung. Dabei kann zwischen Methoden für die Separation der einzelnen Proteinspezies und solchen für die Charakterisierung und Identifizierung derselben unterschieden werden. Die Wissenschaft von der Erforschung des Proteoms wird Proteomik (engl. proteomics) genannt. Separation
Quellen: de.wikipedia.org
Massenspektrometrie NMR-Spektroskopie Proteinsequenzierung per Edman-Abbau Anfärbung mit Antikörpern oder anderen selektiven Liganden direkte oder gekoppelte enzymatische Nachweise (z. B. colorimetrisch mit chromogenen Substraten) phänotypische Nachweise Mit der Erforschung des Proteoms beschäftigt sich das Human Proteome Project (kurz HUPO) sowie in Deutschland die Deutsche Gesellschaft für Proteomforschung. Kommerziell wird die Protein-Muster-Diagnostik, außerhalb der klinischen Praxis, im Rahmen von Krebsdiagnostik und zur Diagnostik von Nierenerkrankungen angewandt. Nach der weitestgehend abgeschlossenen Sequenzierung des gesamten menschlichen Genoms verspricht man sich von der Erforschung des Proteoms z. B. eine tiefe Einsicht in die Entstehung vieler Krankheiten und in weiterer Folge die Entwicklung kausal wirkender Medikamente. Die Ergebnisse der Proteomforschung finden sich in speziellen Proteom-Datenbanken, z. B. UniProt, GenBank, KEGG, Protein Data Bank, Reactome, Mascot und IEDB.
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Peptide arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
Entscheidend sind Reinheit und Analytik (HPLC, Massenspektrum), korrekte Rekonstitution sowie sachgerechte Lagerung. Angaben zur Reinheit gehören immer zum Produkt.%!(EXTRA string=Peptide)
Nicht jeder Mechanismus ist belegt, und Einzelstudien sind keine Gesamtevidenz. Diese Seite markiert offene Fragen ausdrücklich statt sie als gesichert darzustellen.%!(EXTRA string=Peptide)